Eine
Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br
Strukturanalyse
Rohrbeck, Diana
1978-
aut
text
theses
Text
Hochschulschrift
gw
2012
monographic
XA-DE
2012
ger
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Online-Ressource Ill., graph. Darst.
Innerhalb der floralen Hoya carnosa S-Adenosyl-L-Methionin Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferasen wurde die Bedeutung einzelner Aminosäuren des aktiven Zentrums untersucht. Ein besonderes Augenmerk lag dabei auf der Substratspezifität und der Größe des Substratspektrums. Von primärer Bedeutung für die Unterscheidung der Hauptsubstrate Salizyl- und Benzoesäure waren ein Methionin bzw. Histidin an der Position 156 im Enzym. Die M156H-Mutante zeigte Eigenschaften einer Benzoesäure/Salizylsäure-MT, wobei erst die zusätzliche L216M-Mutation zur bevorzugten Umsetzung von Benzoesäure führte.
vorgelegt von Diana Rohrbeck
Rostock, Univ., Mathematisch-Naturwiss. Fak., Diss., 2012
572.7922393
570
WN 4600
42.41
http://rosdok.uni-rostock.de/resolve?urn=urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0134-1
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http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0134-1
Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br
2012
Druck-Ausgabe
(DE-627)792795849
Rohrbeck, Diana, 1978 -
urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0134-1
935601645
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DE-627
140912
796671362
20251224T192344.0
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