Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br Strukturanalyse Rohrbeck, Diana , 1978- Text theses Text Hochschulschrift 2012 2012 ger electronic resourceremoteComputermedienOnline-Ressourcetext/htmlapplication/pdfOnline-Ressource Ill., graph. Darst. Innerhalb der floralen Hoya carnosa S-Adenosyl-L-Methionin Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferasen wurde die Bedeutung einzelner Aminosäuren des aktiven Zentrums untersucht. Ein besonderes Augenmerk lag dabei auf der Substratspezifität und der Größe des Substratspektrums. Von primärer Bedeutung für die Unterscheidung der Hauptsubstrate Salizyl- und Benzoesäure waren ein Methionin bzw. Histidin an der Position 156 im Enzym. Die M156H-Mutante zeigte Eigenschaften einer Benzoesäure/Salizylsäure-MT, wobei erst die zusätzliche L216M-Mutation zur bevorzugten Umsetzung von Benzoesäure führte. vorgelegt von Diana Rohrbeck Rostock, Univ., Mathematisch-Naturwiss. Fak., Diss., 2012 572.7922393 570 WN 4600 42.41 http://rosdok.uni-rostock.de/resolve?urn=urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0134-1 http://rosdok.uni-rostock.de/resolve?urn=urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0134-1&pdf http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0134-1 Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br--(DE-627)792795849 urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0134-1 oclc: 935601645 ppn: (DE-627)796671362