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  <dc:title xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:srw_dc="info:srw/schema/1/dc-schema">Development and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactions</dc:title>
  <dc:contributor xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">Baschung, Yannick , 1988- (VerfasserIn)</dc:contributor>
  <dc:contributor xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">Glocker, Michael , 1960- (AkademischeR BetreuerIn)</dc:contributor>
  <dc:contributor xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">Pryzbylski, Michael (AkademischeR BetreuerIn)</dc:contributor>
  <dc:contributor xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">Gerner, Christopher (AkademischeR BetreuerIn)</dc:contributor>
  <dc:contributor xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">Universität Rostock (Grad-verleihende Institution)</dc:contributor>
  <dc:contributor xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">Universitätsmedizin Rostock (Grad-verleihende Institution)</dc:contributor>
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  <dc:description xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:srw_dc="info:srw/schema/1/dc-schema">Affinity mass spectrometry using selective and pressure-enhanced proteolytic excision and extraction combined with MALDI and ESI-MS has been applied to the identification of epitope binding sites of GalNac and blood group oligosaccharides in lectins. The epitope peptides identified comprise all essential amino acids involved in carbohydrate recognition, in complete agreement with available X-ray structures. Coupling of a specific peptide glycoprobe to the gold surface of a biosensor chip was successfully employed for identification of carbohydrate epitopes and affinity measurements.&lt;eng&gt;</dc:description>
  <dc:description xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:srw_dc="info:srw/schema/1/dc-schema">Die druckunterstützte proteolytische Exzision, kombiniert mit MALDI und ESI-MS, wurde zur Identifizierung der Epitop-Bindungsstellen von GalNac und Blutgruppen-Oligosacchariden in Lektinen eingesetzt. Die identifizierten Epitoppeptide umfassen alle wesentlichen Aminosäuren, die an der Kohlenhydraterkennung beteiligt sind, und stimmen vollständig mit den verfügbaren Röntgenstrukturen überein. Die Kopplung einer spezifischen Peptid-Glykoprobe an die Goldoberfläche eines Biosensorchips wurde erfolgreich für die Identifizierung von Kohlenhydrat-Epitopen und Affinitätsmessungen eingesetzt.&lt;ger&gt;</dc:description>
  <dc:rights xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:srw_dc="info:srw/schema/1/dc-schema">Open Access</dc:rights>
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  <dc:description xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:srw_dc="info:srw/schema/1/dc-schema">vorgelegt von Yannick Baschung</dc:description>
  <dc:description xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:srw_dc="info:srw/schema/1/dc-schema">GutachterInnen: Michael O. Glocker (Universitätsmedizin Rostock) ; Michael Pryzbylski (Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry) ; Christopher Gerner (Universität Wien)</dc:description>
  <dc:description xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:srw_dc="info:srw/schema/1/dc-schema">Dissertation Universität Rostock 2022</dc:description>
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